دانلود تحقیق آنزیم

اختصاصی از زد فایل دانلود تحقیق آنزیم دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

بیوتکنولوژی که در سالهای اخیر بسیار مورد توجه قرار گرفته علمی است که قدمت چندین هزار ساله دارد. استفاده از بیوتکنولوژی در صنایع غذائی و تولید نوشابه عملاً به بیش از 8000 سال قبل بر‌می گردد که بشر اولیه به تولید موادی نظیر سرکه، نوشابه‌های الکلی، خمیر ترش، پنیر و غیره‌می پردازد.

امروزه با فرآیندهای بیوتکنولوژیکی که در تولید سایر فرآورده های تخمیری، افزودنیها و کمک فرآیندها (آنزیمها) به کار گرفته‌می شوند، بطور قابل ملاحظه ای تهیه، غذا را از نظر تولید، نگهداری مواد خام و تغییر خواص تغذیه ای و کاربردی تحت تاثیر قرار داده اند. در جدول 1-1 تولید جهانی و ارزش بعضی از فرآورده های بیوتکنولوژیکی در صنایع غذائی نشان داده شده است.

همچنین توسعه کمک فرآیندها و افزودنیها مانند آنزیمها، طعم دهنده ها، پلی ساکاریدها، پیگمانها و آنتی اکسیدآنها بهره برداری از مواد خام را بهبود بخشیده است.(13) کمک فرآیندها و یا به عبارت بهتر آنزیمها، ترکیباتی هستند که بطور وسیع و گسترده ای در تولید و فرآیند مواد غذائی بکار‌می روند. از طرف دیگر با توجه به منابع آنزیمی یعنی حیوانات، گیاهان و میکروارگانیسمها کاملاً مشخص است که تهیه و استخراج آنزیمها از منابع حیوانی و گیاهی بدلیل محدود بودن و پایین بودن میزان آنزیم در این منابع از نظر اقتصادی مقرون به صرفه نمی باشد. بنابراین امروزه مهمترین منبع تهیه، آنزیمها میکروارگانیسمها ‌می باشند که می توان انواع مختلف آنزیم را از گونه های مختلف باکتریها، قارچها و مخمر ها تهیه نمود.

یکی از آنزیمهایی که در صنایع غذائی از اهمیت خاص برخوردار بوده و کاربرد وسیعی دارد، آنزیم آلفا – آمیلاز است که در صنایع نانوایی، نوشابه سازی، غذای کودک و تهیه، انواع سیروپها بکار می رود. این آنزیم در سالهای اخیر در هیدرولیز نشاسته و تهیه، گلوکز جانشین فرآیند اسیدی شده است این آنزیم در صنایع دیگر مانند داروسازی و نساجی نیز کاربرد دارد. (31 ،30 ،26 ،2)

فصل 1: مروری بر خصوصیات آلفا آمیلاز 1-1- مقدمه 1-1-1- آمیلازها

آمیلازها، آنزیمهای خارج سلولی (1) هستند که بر روی نشاسته، گلیکوژن و مشتقات پلی ساکاریدی عمل کرده و اتصالات (4 ® 1) a گلیکوزیدی را هیدرولیز می کنند و محصولاتی چون دکتسرینها، مالتوز و پلی مرها ی کوچک گلوکزی بدست می دهند. امروزه آمیلازها را به دو گروه عمده تقسیم می کنند که عبارتند از آندوآمیلازها و اگزوآمیلازها.

آندوآمیلازها، آنزیمهایی هستند که بطور تصادفی برروی اتصالات (4 ®1)a عمل کرده (6 ®1 )a که نقاط انشعابی آمیلو پکتین و گلیکوژن می باشند دست نخورده باقی می مانند. آلفا – آمیلازها در این گروه قرار دارند.

اگزو آمیلازها که عبارتند از آمیلازهایی که فقط از قسمت غیر احیاء مولکول وارد عمل شده واتصالات گلیکوزیدی را هیدرولیز می کنند. بتا آمیلازها یکی از انواع اگزوآمیلازها است که اتصالات (4 ® 1 )a گلیکوزیدی را از قسمت غیر احیاء مولکول بطور یک در میان هیدرولیز کرده و مالتوز بدست می دهد. یکی دیگر از اگزوآمیلاز ها، گلوکو آمیلاز است که از قسمت غیر احیاء مولکول هریک از اتصالات (4 ® 1 )a را شکسته و فقط گلوکز تولید می کند. هر دو آنزیم قادر به هیدرولیز اتصالات (6 ® 1 )a نموده و در نتیجه در اثر هیدرولیز آمیلوپکتین و یا کلیکوژن دکسترنیهای با وزن مولکولی بالا تولید می کنند.(31) در شکل 1-1 نحوه عمل آلفا – آمیلاز بتاآمیلاز و گلوکو آمیلاز نشان داده شده است.

Aهیدرولیز تصادفی آمیلوز توسط آلفا – آمیلاز و تشکیل دکسترینها

- B طریقه دیگر هیدرولیز آمیلوز توسط بتا – آمیلاز از قسمت انتهایی غیر احیاء مولکول و تشکیل مالتوز

- C  هیدرولیز آمیلوز توسط گلوکو آمیلاز و تشکیل گلوکز

- D  هیدرولیز تصادفی آمیلو پکتین توسط آلفا – آمیلاز و تشکیل دکسترینها

- E  طریقه دیگر هیدرولیز آمیلو پکتین توسط بتا – آمیلاز از قسمت غیر احیاء مولکول و تشکیل مالتوز

- F  هیدرولیز آمیلوپکتین توسط گلوکو آمیلاز  وتشکیل گلوکز

گروهی از محققین نشان دادند که آمیلوگلوکزید از حاصل Aspergillus niger  قادر به هیدرولیز اتصالات گلیوکوزیدی (4® 1 ) a و (3® 1 )a  در الیگوساکاریدها می باشند.(32 و9 )

1-1-2-منابع آمیلازها

آمیلازها را می توان از منابع مختلف گیاهی مانند مالت، سیب زمینی، سویا، غلات، منابع حیوانی مانند بزاق وپانکراس و همچنین از میکروارگانیسمها مانند باکتریها و قارچها تهیه نمود. مهمترین باکتریهایی که ئر تولید آمیلازها مورد استفاده قرار می گیرند عبارتند از :

Bacillus  subtilis , B.licheniformis , B. coagulans , B. stearothermophilus Pseudomonas saccharophila , clostridia

واز قارچها :  Rhizoupus , Aspergillus niger , A. candidus , A. oryzae

را می توان نام برد. (31 و 24 و23 و17 و 8 و2 ).

در تولید تجارتی آمیلازها معمولاً از  B. subtil is  و  A. nigr  و A. oryzae  استفاده می شود و ئر سالهای اخیر B. licheniformis  از نظر تولید آلفا – آمیلاز مقاوم به حرارت مورد توجه بسیار قرار گرفته است. (30 و23 و 4 و1 )در جدول 1-2 بعضی از منابع آمیلازها نشان داده شده است.

-2 – طبیعت آلفا – آمیلاز

آلفا –آمیلاز ( 3.2.1.1   EC   hydrolase   4-glucan – 4-glucano   , -1 a  )که نام آن نشان دهنده موقعیت نوری، آلفا در محصولات حاصل از هیدرولیز است یک آندوآمیلاز می باشد که برروی ترکیبات نشاسته ای بطور تصادفی عمل کرده و قندهای احیاء کننده تولید می کند. طریقه عمل، خصوصیات و degradation  تا اندازه ای بستگی به منبع آنزیم دارد.

آلفا – آمیلاز برروی آمیلوز طی دو مرحله عمل می کند. در ابتدا بطور تصادفی به اتصالات گلیکوزیدی (4 ®1 )a آمیلوز حمله کرده و موجب degradation  سریع و کامل آن می شود و محصولاتی چون مالتوز و مالتوتریوز بدست می دهد ودر نتیجه موجب کاهش سریع ویسکوزیته و قدرت رنگ پذیری یدی آمیلوز می گردد. در مرحله دوم که سرعت آن خیلی آهسته تر از مرحله اول است آلفا – آمیلاز اتصالات الیگوساکاریدها را هیدرولیز کرده و گلوکز و مالتوز بدست می دهد و در این مرحله کمتر از تصادف تبعیت می کند.

آلفا – آمیلولیزیس آمیلوپکتین محصولاتی مانند گلوکز، مالتوز و یک سری دکسترین و الیگوساکاریدهای متشکل از 4 واحد و یا بیشتر گلوکز، که همگی شامل اتصالات گلیکوزیدی (6 ® 1 )a می باشند بدست میدهد. هیدرولیز محصولات خاص از مرحله ء اولی بکندی صورت گرفته و اتصالات گلیکوزیدی اطراف نقاط انشعابی بتدریج شکسته می شود، در جدول 1-3 توزیع کمی الیگو ساکاریدها ی حاصل از هیدرولیز آمیلوز و آمیلوپکتین توسط آلفا- آمیلاز B. subtilis  نشان داده شده است .

1-2-1-خواص فیزیکی و شیمیایی آلفا – آمیلاز 1-2-1-1-وزن مولکولی

طبق مطالعات و بررسیهای بعمل آمده مشخص گردیده که حداقل وزن مولکولی آلفا- آمیلازها 18400 می باشد همچنین تحقیقات بعمل آمده نشان می دهد که وزن مولکولی  آلفا- آمیلازهای پانکراس خوک  B. subtilis  و A. oryzae  حدود 5000 بوده در حالی که سایر آلفا – آمیلازهای باکتریایی وزن مولکولی حدود 96900 دارا می باشند .(24 و17 ) آلفا – آمیلازهای با وزن مولکولی 50000 در حقیقت منومری از آلفا – آمیلاز می باشند که می تواند در حضور یون روی (Zn++) تشکیل یک دی مربا وزن مولکولی نزدیک به 100000 بدهد. بنابراین آلفا – آمیلاز حاصل از B. subtilis  یک منومر می باشد. Hayashida  و همکارانش (1988) در گزارشی وزن مولکولی آلفا- آمیلاز حاصل از B. subtilis را 68000 بیان نموده اند در حالیکه گروه دیگری از محققین وزن مولکولی آلفا- آمیلاز B.subtilis  را 48900 گزارش داده اند. وزن مولکولی بعضی از آلفا –آمیلاز های باکتریایی در جدول 1-4 نشان داده شده است.

فهرست مطالب:

مقدمه. 1

فصل 1: مروری بر خصوصیات آلفا آمیلاز. 3

1-1- مقدمه. 3

1-1-1- آمیلازها 3

1-1-2-منابع آمیلازها 5

1-2 – طبیعت آلفا – آمیلاز 6

1-2-1-خواص فیزیکی و شیمیایی آلفا – آمیلاز 8

1-2-1-1-وزن مولکولی.. 8

1-2-1-2- : پایداری و فعالیت... 9

1-2-1-3 اثر PH  بر روی پایداری وفعالیت آنزیم: 11

1-2-1-4- اثر حرارت بروی پایداری و فعالیت آنزیم.. 13

1-2-1-5 اثر کلسیم.. 15

1-2-1-6 ساختمان مولکولی.. 16

1-2-2-کنتیک عمل آلفا – آمیلاز 22

1-2-4-مکانیسم عمل آلفا آمیلاز 28

1-2-5- action pattern آلفا-آمیلاز 30

1-3- کاربرد صنعتی آلفا-آمیلاز 32

فصل 2 :تولید آلفاآمیلاز. 36

2-1- مقدمه. 36

2-2- انتخاب سوش.... 36

2-3- محیط کشت... 38

2-3-1- اثر منبع کربن.. 38

2-3-2- اثر منبع نیتروژن.. 39

2-3-3- اثر نمک‌های معدنی.. 41

2-4- هوادهی.. 42

فصل 3:تولید آمیلاز توسط Bacillus subtilis PTCC 1204. 

3-1- هدف... 44

3-2- مواد و روش‌ها 44

3-2-1- میکروارگانیسم.. 44

3-2-2- محیط‌های کشت... 44

3-2-3- روش کشت... 46

3-2-4- نمونه‌برداری.. 46

3-2-5- اندازه‌گیری رشد. 47

3-2-6- تعیین فعالیت نسبی آنزیم.. 47

3-2-6-1- روش یدویدور (Blue Value) 

3-2-6-2- روش سوموگی نلسون.. 50

3-2-7- اندازه‌گیری پروتئین به روش Folin-Lowry. 

3-3- نتایج.. 53

3-3-1- تعیین سرعت اولیه. 53

3-3-2- اثر درجه حرارت برروی فعالیت آنزیم.. 54

3-3-3- اثر PH برروی فعالیت آنزیم.. 55

3-3-4- اثر غلظت آنزیم برروی فعالیت آن.. 56

3-3-5- اثر غلظت سوبسترات برروی فعالیت آنزیم.. 57

3-3-6- اندازه‌گیری رشد. 59

3-3-7- اثر افزایش گلوکز برروی منحنی رشد. 65

3-4- بحث و نتیجه‌گیری.. 66

فهرست منابع و مآخذ. 71

 شامل 71 صفحه فایل WORD قابل ویرایش

دانلود تحقیق آنزیم بری ، بلانچینگ

اختصاصی از زد فایل دانلود تحقیق آنزیم بری ، بلانچینگ دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

تاریخچه نگهداری مواد غذایی:

یخ زدن و نگهداری مواد غذایی با استفاده از سرما از روش های بسیار قدیمی است. در قرن 19 مخلوط یخ و نمک جهت ایجاد دمای پایین تر از یخ خالص معمول گردید.
در سال 1920 کلارنس بردسی (clarence birdseye) تحقیقات گسترده ای در زمینه فرآیند انجماد سریع تجهیزات فرآیند های یخ زده و بسته بندی مواد غذایی منجمد انجام داد
و پس از چند سال واحدهای فریزر خانگی ابداع شد و امروزه به دلیل زندگی در جوامع صنعتی و صرفه جویی در وقت، روش انجماد کردن مواد غذایی به سرعت رو به گسترش است.

آنزیم چیست:

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد.

شامل 21 اسلاید powerpoint

دانلود تحقیق آنزیم بعنوان کاتالیزور

اختصاصی از زد فایل دانلود تحقیق آنزیم بعنوان کاتالیزور دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

تعداد صفحات : 16 صفحه     -    

قالب بندی : word       

مقدمه

Introduction

1-1- آنزیم ها بعنوان کاتالیزور Enzymes as catalysts

آنزیم ها گروه ویژه ای از پروتئین ها هستند و توسط سلول های زنده بمنظور ایفای نقش کاتالیزوری در بیش از هزاران واکنش بیوشیمیایی که جزیی از متابولیسم سلولی را تشکیل می دهند ساخته می شوند. امروزه متجاوز از 2000 آنزیم متفاوت شناخته شده است و روز بروز بر تعداد آنها نیز افزوده می شود. از آنجائیکه در دما و pH فیزیولوژیک، واکنش های بدون کاتالیزور، با سرعتی کمتر از حد لازم برای حفظ فعالیتهای حیاتی پیش می روند، لذا وجود آنزیم ها برای متابولیسم ضروری است. بعنوان مثالف در هضم مواد غذایی توسط سیستم گوارشی، آنزیم های مختلفی شرکت دارند که هیدرولیز پروتئین ها به اسیدهای آمینه، پلی ساکاریدها به قندهای سازنده و غیره (بسته به مقدار و نوع ماده غذایی) را طی مدت زمان 3 الی 6 ساعت کاتالیز می نمایند. و این در حالی است که واکنش های مشابه در غیاب آنزیم طی مدت متجاوز از 30 سال به نتیجه خواهند رسید!

آنزیم ها نیز مثل همه کاتالیزورها از قوانین معمول کاتالیز واکنش ها پیروی می کنند. در نتیجه با توجه به قوانین ترمودینامیکی، یک کاتالیزور قادر به تسریع یک واکنش امکان ناپذیر نیست. کاتالیزور در طی واکنش بمصرف نمی رسد و تعداد بسیار ناچیزی از مولکول های آن قادر است یک واکنش را بدفعات زیاد کاتالیز نماید. و در نهایت اینکه یک کاتالیزور نقطه تعادل واکنش را تغییر نمی دهد. در نقطه تعادل واکنش، سرعت واکنش روبه پیش برابر با سرعت واکنش در جهت عکس آن خواهد بود و در آن نقطه سوبسترا و محصول واکنش هر کدام دارای غلظت تعادلی معینی خواهند بود که از خصوصیات ویژه آن واکنش محسوب می شود. این نقطه تعادل ممکن است در جهت بیشینه حضور محصول واکنش مانند : 1% سوبسترا: 99% محصول یا به نفع سوبسترا موردی مانند، 80% : 20% و یا بصورت تعادل همگن مانند 50% : 50% باشد. برای مثال ایزومریزاسیون گلوکز به فروکتوز توسط آنزیمی به نام گلوکز ایزومراز کاتالیز می شود. وقتی واکنش از حالت 100% گلوکز شروع شده و در جهت رسیدن به تعادل پیش رود، بعد از برقراری حالت تعادل، 45% فروکتوز و 55% گلوکز خواهیم داشت. کاتالیزور نقطه تعادل واکنش را تغییر نمی دهد، اما از زمان لازم برای رسیدن به حالت مزبور می کاهد. آنزیم ها از نقطه نظر موارد ذکر شده تفاوتی با سایر کاتالیزورها ندارند، اما دو ویژگی خاص خود را دارند بطوریکه میزان حضور آنها محدودتر از دیگر کاتالیزورها بوده و دیگر اینکه در مقایسه از ویژگی و فعالیت کاتالیزوری بمراتب بالاتری برخوردارند.

ویژگی عمل و جایگاه فعال

شاید بتوان گفت بارز ترین خصوصیت واکنش های آنزیمی ویژگی عمل آنها است. کاتالیزورهای شیمیائی انتخابگری بسیار محدودی نشان می دهند، حال آنکه آنزیم ها ویژگی بسیار بالائی را نسبت به واکنش دهنده ها و همچنین نوع پیوندهای شرکت کننده در واکنش، ابراز می کنند. میزان ویژگی عمل آنزیم در واکنش تحت دامنه مطلق تا نسبتاً گسترده متفاوت است. برای مثال، اوره آز (Urease) روی سوبسترای خود یعنی اوره (NH2-CO-NH2)، بصورت کاملاً اختصاصی عمل می کند بطوریکه حتی مقادیر ناچیزی از مشابه های ساختمانی آن (نظیر تیواوره NH2-SO-NH2) نیز توسط این آنزیم قابل هیدرولیز نیستند. در مقابل هگزوکیناز (Hexokinase) از عملکرد اختصاصی کمتری برخوردار است و نسبت به تعداد معدود مولکول های هگزوز با توجه به گروه عاملی مشترک آنها ویژگی عمل نشان می دهد.

این آنزیم علاوه بر گلوکز، فسفوریلاسیون چندین قند دیگر نظیر مانوز و فروکتوز را نیز کاتالیز می کند، اما قادر به کاتالیز واکنش مشابه روی گالاکتوز، گزیلوز و مالتوز و یا ساکارز نیست. آنزیم ها علاوه بر اینکه نسبت به سوبسترا بصورت اختصاصی عمل می کنند بطور روشنی، نسبت به محصول واکنش نیز ویژگی عمل دارند و بدینوسیله اطمینان از آلوده نشدن محصول نهایی با دیگر محصولات جانبی واکنش را تأمین می نمایند. در نتیجه در فسفوریلاسیون اشاره شده برای گلوکز، محصول واکنش انحصاراً گلوکز6- فسفات خواهد بود و در طی واکنش مزبور هیچ فسفوگلوکز دیگری (نظیر گلوکز -1- فسفات) تشکیل نخواهد شد. تشکیل محصول فرعی در طی واکنش های جانبی ناخواسته یکی از مشکلات مهم واکنش هایی است که در آنها با ویژگی ناچیز کاتالیزورهای شیمیائی درگیر هستیم. یکی از امتیازهای مفید عملکرد اختصاصی آنزیم، در تعداد مواردی است که می توانند بین ایزومرهای فضایی مربوط به یک مولکول سوبسترا بطور انتخابی تمیز قائل شوند. ویژگی فضایی مزبور را می توان در مورد آنزیم D- آمینو اسید اکسیداز که بطور اختصاصی فقط روی D- آمینو اسیدها عمل می کند و اکسیداسیون ایزومرهای فضائی نوع L- آمینو اسید را کاتالیز نمی کند، نشان داد.

کلام آخر اینکه، گروههائی از آنزیم ها نسبت به نوع پیوندهای شرکت کننده در واکنش ویژگی عمل ابراز می دارند. این مورد به وضوح در پروتئازها دیده می شود. پروتئازها پیوندهای پپتیدی بین باقیمانده های اسید آمینه در زنجیرهای پپتیدی را هیدرولیز می نمایند. پروتئازهای مختلف نسبت به پیوندهای پپتیدی موجود بین باقیمانده اسید آمینه های معین، ویژگی عمل نشان می دهند. برای مثال، ترومبین (Thrombin)، یک پروتئاز موجود در خون، با ویژگی عمل خود صرفاً پیوند پپتیدی بین باقیمانده های آرژنین و گلیسین یعنی Arg-Gly- را هیدرولیز می کند. تریپسین (Tripsin)، پروتئاز پانکراس، پیوندهای پپتیدی را که در مجاورت باقیمانده اسیدهای آمینه دارای بار مثبت هستند (یعنی لیزین یا آرژنین)، را هیدرولیز می کند Lys-Y- یا Arg-X – سایر پروتئازها نظیر پپسین (Pepsin) و سابتیلیزین (Subtilysin) ویژگی عمل بمراتب کمتری دارند و قادر به هیدرولیز پیوندهای پپتیدی متعددی در یک زنجیر پلی پپتیدی می باشند.

دانلود پروژه آنزیم در صنعت لبنیات

اختصاصی از زد فایل دانلود پروژه آنزیم در صنعت لبنیات دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

اهمیت آنزیم ها در صنایع غذایی با در نظرگرفتن دامنه وسیع کاربرد تجاری آنها در این پروژه مورد بحث و بررسی قرار می گیرد.

آنزیم ها قادرند به طور اختصاصی در تغییر همه ماکرومولکولهای بیولوژیکی اصلی، پروتئین ها، هیدراتهای کربن، چربیها و اسیدهای نوکلئیک و نیز مولکولهای کوچکتر نظیر اسیدهای آمینه، قندهاا و ویتامین ها دخالت نمایند. این دلیل اصلی اهمیت آنزیم ها در صنایع غذایی است. مواد خام در ابتدای هر خط فرآیند غذایی حاوی دامنه ی گسترده ای از آنزیم های با منشا درونی است. برخی از آنزیم ها در طی فرآیند و پس از آن فعال باقی می مانند که می توانند نقش مفید یا مضر در فرآوری داشته باشند. بسیاری از تولید کنندگان محصولات غذایی برای بهبود کیفیت محصول نهایی از آنزیم های با منشا خارجی نیز استفاده می کنند.

به منظور به کارگیری و کنترل موثر آنزیم های داخلی و خارجی، داشتن یک سری اطلاعات پایه در مورد این که آنزیم ها چه هستند، چه کاری انجام می دهند و چگونه می توان آنها را به کار گرفت ضروری است. در ادامه به بررسی مفاهیم کلی فعالیت آنزیم و کم کیف آن می پردازیم.

1-2 آنزیم چیست؟

بهترین تعریف موجود عبارتی است که  در مقدمه کتاب دیکسون و وب(1979) ارائه شده که در آن آنزیم به عنوان یک پروتئین با خواص کاتالیزوری ناشی از قدرت فعالیت ویژه آن تعریف گردیده است. این عبارت یک تعریف مفید کاربردی است که منجربه بررسی در خصوص مبانی فعالیت آنزیم به ویژه این که چگونه آنزیم ها در صنعت غذا در حال و آینده مورد استفاده قرار می گیرند شده است. امروزه مشخص شده که همه ماکروملکولهای بیولوژیکی که قادر به انجام واکنش های کاتالیتیکی می باشند، الزاماً پروتئین نیستند. در واقع ثابت شده است که مولکولهای کوچک اسید نوکلئیک ، هر چند در گسترده بسیار محدودی از واکنش ها، قادرند به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی عمل نمایند. در هر صورت این که اصطلاحاً « آنزیم ها» در کاربرد کلی به خصوص برای توصیف کاتالیزورهای بیولوژیکی با منشا پروتئین همچنان مورد استفاده قرار گیرد، مورد قبول می باشد. به ویژه همه آنزیم هایی که تاکنون شناخته شده اند و در صنایع غذایی کاربرد دارند پروتئین هستند.

در قسمت دوم تعریف دیکسون و وب بی شک واقعیت این است که آنزیم ها به خاطر قابلیت آنها به عنوان کاتالیست های بیولوژیکی مورد توجه هستند. آنزیم ها به عنوان کاتالیست واقعی در انتهای واکنش بدون تغییر باقی می مانند. این امر بدین معنا نیست که آنزیم ها نقش خنثی و بی اثری داشته و در طی واکنش تغییر نمی یابند، بلکه بدین معناست که هر گونه تغییر حالت فیزیکی یا شیمیایی در آنزیم برگشت پذیر است، در واقع اغلب واکنش های آنزیمی کمپلکس های حداواسط برگشت پذیر را در بر
می گیرند. بنابراین یک آنزیم در طی واکنش مصرف نمی شود، بلکه می تواند بارها و بارها مورد استفاده قرار گیرد.

1-2-1 اصول کلی واکنش های آنزیمی:

• عدد تبدیل[1] آنزیم یعنی تعداد مولکولهای سوبسترایی که در حضور آنزیم کاملاً اشباع در واحد زمان به فرآورده تبدیل می شوند، می تواند فوق العاده بالا باشد. این رقم در مورد اغلب آنزیم ها در حدود 104×1 در هر ثانیه است.
• نکته ی مهم دیگر در خصوص واکنش های کاتالیز شده آنزیمی این است که این سری واکنش ها نظیر همه ی واکنش های شیمیایی باید از قوانین ترمودینامیکی پیروی نماید. به ویژه واکنش تنها در صورتی پیش می رود که با یک کاهش سطح انرژی آزاد اصلی همراه باشد به عبارت دیگر ΔG ( انرژی آزاد گیبس)[2] منفی باشد.
• علی رغم این که ΔG منفی است ولی به تنهایی نمی تواند واکنش را پیش ببرد انرژی آزاد قابل دسترس از این واکنش ΔG بستگی زیادی به غلظت نسبی سوبسترا و فرآورده دارد. لازم به ذکر است چون واکنش های مذکور معمولاً در محیط آبی پیش می روند. نقش آب در این واکنش نادیده گرفته شده است. بنابراین غلظت آب را می توان ثابت فرض کرد. البته این نکته نمی تواند همیشه صحیح باشد. از آنجا که مطلوبترین حالت از نظر انرژی برای هر سیستم زمانی است که ΔG= 0 باشد، نسبتی از فرآورده به سوبسترا که ΔG=0 را نتیجه دهد پایدارترین حالت است. بنابراین واکنش ها به سمت این تعادل پیش می رود. نسبت فرآورده ها به مواد اولیه در حالت تعادل را می توان با قرار دادن ΔG=0 در معادله ی

محاسبه کرد. ثابت به دست آمده، ثابت تعادل نامیده می شود(Keq)

Keq در اغلب آنزیم های غذایی به گونه ای است که واکنش بتواند تقریباً کامل شود.

• اثر دما بر keq واکنش تنها در محدوده ی دماهای مورد استفاده در اغلب واکنش های کاتالیزور شده آنزیمی ( حدود 293 تا 333) درجه کلوین یک اثر جانبی است. بنابراین از نظر ترمودینامیکی، دما یک عامل مهم به شمار نمی آید. هر چند از نظر سرعت واکنش دما یک عامل کلیدی و مهم محسوب می شود.
• هر مولکول برای اینکه به طور انفرادی واکنش نماید. ابتدا باید مولکول انرژی کافی برای غلبه بر این مانع انرژی را به دست آورد. و به حالت واسطه برسد. مقدار انرژی مورد نیاز، انرژی فعالسازی یا اکتیواسیون نام دارد. در وانش های شیمیایی انرژی فعالسازی را می توان با حرارت دادن مواد واکنش دهنده فراهم کرد. با این حال حرارت بالا و طولانی در صنایع غذیی اغلب نامطلوب بوده و استفاده از آنزیم ها توصیه می شود. یکی از نتایج اتصال مولکول سوبسترا به سطح یک آنزیم کاهش انرژی فعال سازی است. بنابراین امکان پیشرفت واکنش با یک سرعت بیشتر و در دمای پایین تر میسر می گردد. مکانیسم دقیق شیمیایی یا فیزیکی کاهش انرژی فعال سازی مشخص نیست.

جنبه ی دیگر عمل آنزیم که مزیت مهمی برای صنعت غذا به شمار می رود، اختصاصی عمل کردن آن است. در ساده ترین شکل آن، مانند نظریه قفل و کلید، یک

فهرست مندرجات:

فصل اول : اصول فعالیت آنزیم ها

1-1 مقدمه: 2

1-2 آنزیم چیست؟ 2

1-2-1 اصول کلی واکنش های آنزیمی: 4

1-3 نامگذاری آنزیم ها 6

1-4 خالص سازی و سنجش آنزیم. 7

1-5 کنتیک آنزیم ها 9

1-5-1 غلظت آنزیم. 10

1-5-2 غلظت سوبسترا 11

1-5-3 شرایط محیطی. 12

1-5-4 بازدارنده ها، فعال کننده ها و کوفاکتورها 13

فصل دوم آنزیم ها در صنعت غذا

2-1 مقدمه. 15

2-2 تجاری سازی فرآیندهای آنزیمی: 16

2-3 روش های جایگزین برای استفاده از آنزیم ها: 16

2-4 دسترسی سوبسترا به آنزیم. 17

2-5 انواع واکنش... 18

2-6 شرایط واکنش... 18

2-7 منشا آنزیم ها 19

2-8  چگونگی کار با آنزیم ها 20

2-9 نکات ایمنی و قانونی. 21

2-10 قوانین و مقررات استفاده از آنزیم ها در مواد غذایی. 22

فصل سوم آنزیم ها در صنعت لبنیات

3-1 مقدمه. 25

3-2چگونگی انتقال آنزیم ها به فرآورده های لبنی. 27

3-3مهمترین آنزیم های طبیعی شیر 28

3-4 عوامل مهمی که در تخمیر و رساندن فرآورده های لبنی موثر هستند: 28

3-5 pH اپتیمم برای فعالیت فسفاتازها و پراکسیدازها و پروتئازها 31

3-6 آیا غیر فعال کردن حرارتی آنزیم ها در تکنولوژی شیر و آزمایشات آن کاربرد دارد؟ 33

3-7 محصولاتی از بو ( آروما)  و بافت.. 33

3-8 فسفاتازها 34

3-8-1 توضیح اندیس فسفاتاز 35

3-8-2 انواع فسفاتاز در فرآورده های لبنی. 35

3-8-3 تفاوت فسفاتاز طبیعی و میکروبی. 35

3-9 کاتالاز 36

3-10 لیزوزیم ها 36

3-11 سولفیدریل اکسیداز 37

3-12 اهیمت لاکتاز در شیر 37

3-13 β- 1 و 4 گالاکتوزیدازها 38

3-14 آنزیم های نگهدارنده 39

3-15 پراکسیدازها 41

3-15-1 تفاوت بین پراکسیداز طبیعی: 41

3-16 آمیلاز: 42

3-17 لیپاز: 42

3-17-1 بعضی از اثرات لیپولیز: 44

3-17-2 کدام فرآورده های شیر سرشار از لیپاز میکروبی می باشند: 46

3-18 پروتئازها: 46

3-18-1 تقسیم بندی پروتئازها در فرآورده های لبنی. 46

3-18-2 خصوصیات پروتئازهای طبیعی در شیر: 47

3-18-3 نقش پروتئازها در صنایع لبنیات.. 47

3-18-4 استفاده از پروتئازهای تثبت شده برای تهیه پنیر: 51

3-18-5 تفاوت پنیرهای حاصل از عمل رنت و حاصل از عمل اسید: 52

3-18-6 رسیدن پنیر 53

3-19 آنزیم هایی از رنت و جایگزین های آن. 55

3-19-1 آنزیم رنت.. 55

3-19-2 جایگزین های رنت.. 56

فصل چهارم نقش آنزیم ها در صنعت لبنیات

4-1 نقش آنزیم ها در تولید شیر 60

4-1-1   نقش آنزیم ها در نگهداری شیر 60

4-1-2 هیدرولیز لاکتوز 63

4-1-3  کاربرد آنزیم ها در تعیین کیفیت شیر 68

4-1-3-1 آزمایش های مستقیم با استفاده از آنزیم ها 68

4-1-3-2 آزمایش های غیر مستقیم با استفاده از آنزیم ها 71

4-1-4 نقش آنزیمهای داخلی در کیفیت تولید شیر 76

4-2 نقش آنزیم ها در تولید پنیر 82

4-2-1  آنزیم های میکروبی درون زا 82

4-2-2  تکنولوژی دلمه. 83

4-2-3  آنزیمهای برونزا 86

4-2-4 نقش آنزیم ها در نگهداری پنیر 105

نتیجه گیری و پیشنهادات: 109

منابع و مآخذ. 111

 شامل 115 صفحه فایل word قابل ویرایش

جزوه بیوشیمی1_ بخش آنزیم #بیوشیمی #پزشکی_پیراپزشکی

اختصاصی از زد فایل جزوه بیوشیمی1_ بخش آنزیم #بیوشیمی #پزشکی_پیراپزشکی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

محتوی فایل:

آنزیم ها...
دکترمحمدرضا پریزاده...
استاد بیوشیمی بالینی دانشگاه علوم پزشکی مشهد...
کمیته علمی بهمن 91 و...
کمیته علمی مهر 94...
بیوشیمی 1 آنزیم ها استاد پریزاده...
1
...آنزیم ها )کاتالیزورها( مولکول های زیستی هستند که واکنش های شیمیایی را کاتالیز میکنند. بیشتر آنزیم ها از جنس پروتئین
هستند و ریبوزوم RNA بوده و دارای ساختمان های سوم و چهارم می باشند، به استثنای تعداد کمی از آن ها که از جنس
نامیده می شوند. آنزیم ها در مقایسه با بقیه ی کاتالیزور های شیمیایی قوی تر بوده و به اصطلاح قدرت )ribozyme(
بالاتری دارند به طوری که سرعت واکنش ها را 105 تا 1017 برابر افزایش می دهند. )power catalytic( کاتالیکی
انجام می دهند. PH آنزیم ها عمل کاتالیزوری خود را در محیط آبی و در محدوده ی معینی از دما و
می گویند. (Substrate) ماده ای که آنزیم روی آن اثر میکند را سوبسترا
آنزیم ها را از نظر ترکیبی به دو دسته تقسیم می کنند:
)apoenzyme( -1 ساده 2-مرکب
آنزیم های ساده: آنزیم هایی که خود به تنهایی می توانند واکنش ها را کاتالیز کنند.
تع